Ferredoxine

2Fe-2S-Ferredoxin (Escherichia coli K12)
nach 1I7H
Vorhandene Strukturdaten: 1I7H
Masse/Länge Primärstruktur	111 Aminosäuren
Kofaktor	(2Fe-2S)
Bezeichner
Gen-Name(n)	fdx (EcoGene)
Externe IDs	UniProt P0A9R4
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen

Ferredoxine sind eisen- und schwefelhaltige Proteine, die als Elektronenüberträger in metabolischen Reaktionen mitwirken und in Eukaryoten und anaeroben Bakterien vorkommen. Das menschliche Ferredoxin wird Adrenodoxin genannt. Ein anderes Redox-Protein, das 1962 aus Chloroplasten im Spinat von Tagawa und Arnon isoliert wurde, wird „Chloroplasten-Ferredoxin“ genannt. Dieses Protein spielt sowohl in der zyklischen als auch nichtzyklischen Photophosphorylierung bei der Photosynthese eine Rolle. In der nichtzyklischen Photophosphorylierung ist Ferredoxin der letzte Elektronenakzeptor und reduziert das Coenzym NADP⁺ zu NADPH/H⁺. Es nimmt Elektronen von dem durch Sonnenlicht angeregten Chlorophyll auf und überträgt diese dem Enzym Ferredoxin-NADP(+)-Reduktase.

Ferredoxine sind kleine Proteine, die Eisen- und Schwefelatome enthalten, die in einem Eisen-Schwefel-Cluster angeordnet sind. Ferredoxine wirken als „biologische Kondensatoren“, indem das Eisenatom seine Oxidationsstufe (+2 oder +3) ändern kann. Somit wirken sie in biologischen Redoxreaktionen als Elektronenüberträger.