Aromatasa

Citocromo P450, familia 19, subfamilia A, polipéptido 1
Estructura cristalográfica de la aromatasa citocromo P450 humana (caricatura de color arco iris, N-terminal = azul, C-terminal = rojo) en un complejo con el cofactor protoporfirina IX (arriba) y el sustrato androstenediona (abajo) representados en un diagrama de barraa (carbono = blanco, oxígeno = rojo, nitrógeno = azul, hierro = naranjo).[1]​
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.14.14.1
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]
v t e
[editar datos en Wikidata]

Este artículo o sección tiene referencias, pero necesita más para complementar su verificabilidad. Busca fuentes: «Aromatasa» – noticias · libros · académico · imágenes Este aviso fue puesto el 16 de noviembre de 2023.

La aromatasa es una enzima que es responsable de un paso fundamental en la biosíntesis de los estrógenos. Debido a que los estrógenos son importantes factores mediadores en ciertos cánceres y otras enfermedades, los inhibidores de aromatasa son frecuentemente usados para tratar dichas enfermedades.

Los esteroides están compuestos por cuatro anillos fusionados (marcados A, B, C, y D en la figura de abajo); a esta estructura de cuatro anillos se le llama ciclopentanoperhidrofenantreno. La aromatasa transforma el anillo A de los esteroides a un estado aromático (de ahí su nombre) a través de la oxidación y posterior eliminación de un grupo metil.

Los Atletas que se administran testosterona toman suplementos antiaromatasa para prevenir los efectos estrogénicos no-deseados, tales como la ginecomastia, debido al exceso de conversión de testosterona a estrógeno.

1. ↑ PDB 3EQM

   Ghosh D, Griswold J, Erman M, Pangborn W (enero de 2009). «Structural basis for androgen specificity and oestrogen synthesis in human aromatase». Nature 457 (7226): 219-23. PMID 19129847. doi:10.1038/nature07614.