Michaelis-Mentenvergelijking

De Michaelis-Mentenvergelijking beschrijft de enzymkinetiek aan de hand van het toonaangevende model dat is genoemd naar de opstellers Leonor Michaelis en Maud Menten. De vergelijking beschrijft de reactiesnelheid van de reactie tussen substraat S en enzym E tot enzym-substraatcomplex ES dat vervolgens dissocieert in enzym en product P:

${\displaystyle E+S\ \rightleftharpoons ES\ \longrightarrow E+P}$

Enzymen functioneren als katalysator in biochemische reacties. Een enzym verlaagt de activeringsenergie die nodig is om een reactie op gang te brengen (zie de figuur rechts), waardoor de reactie sneller verloopt.

Fysisch-chemici splitsen complexe processen op in elementaire reacties die afzonderlijk eenvoudig te beschrijven zijn. De parameters die de reactiekinetiek in de afzonderlijke onderdelen van het proces beschrijven, kunnen op die manier bepaald worden. De Michaelis-Mentenvergelijking bevat twee parameters die experimenteel bepaald kunnen worden en afhankelijk zijn van omgevingsfactoren zoals temperatuur en de interactie met stoffen die de werking van het enzym beïnvloeden.

Voor biochemici, toxicologen en farmacologen kan het nuttig zijn om de Michaelis-Mentenparameters van een enzym onder verschillende omstandigheden te kennen. Deze parameters kunnen informatie geven over het reactiemechanisme van de katalyse en de interactie met stoffen in de omgeving zoals co-enzymen en inhibitors of andere stoffen die de werking van het enzym beïnvloeden.