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Aspartato chinasi
| Aspartato chinasi | |
|---|---|
 Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 2.7.2.4 |
| Classe | Transferasi |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
L'aspartato chinasi è un enzima (numero EC 2.7.2.4[1]) appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione di fosforilazione:
Questa reazione è il primo passaggio nella biosintesi di tre amminoacidi essenziali: metionina, lisina, e treonina, nota come "famiglia dell'aspartato". Il gene per l'aspartato chinasi è presente solo in microrganismi e piante, ma non è presente negli animali, che non possono biosintetizzare gli amminoacidi essenziali e li devono necessariamente assumere con l'alimentazione.
In Escherichia coli, l'aspartato chinasi è presente come tre isoenzimi con regolazione indipendente, ciascuno dei quali è specifico per la sintesi di uno dei tre amminoacidi. Questo permette la regolazione indipendente della biosintesi di metionina, lisina, e treonina. Le forme che producono treonina e lisina sono soggette a inibizione enzimatica feedback, e tutti e tre possono essere repressi a livello di espressione genica da elevate concentrazioni dei loro prodotti finali.[2] L'assenza di questi enzimi negli animali li rende obiettivi chiave per nuovi erbicidi e biocidi e per migliorare il valore nutrizionale delle colture.[3]
- ^ (EN) 2.7.2.4, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
- ^ (EN) Voet D, Voet JG., The Personal Genome Project, in Molecular Systems Biology, vol. 1, n. 1, 2004, pp. E1, DOI:10.1038/msb4100040, PMC 1681452, PMID 16729065.
- ^ (EN) Viola RE., The central enzymes of the aspartate family of amino acid biosynthesis, in Acc Chem Res., vol. 34, n. 5, 2001, pp. 339–49, DOI:10.1021/ar000057q, PMID 11352712.
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