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Chloramphenicol-Acetyltransferase

Chloramphenicol-Acetyltransferase
Chloramphenicol-Acetyltransferase
Andere Namen

CAT

Vorhandene Strukturdaten: 3CLA, 3U9F, 1PD5, 1Q23

Masse/Länge Primärstruktur 25663 Da, 219 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotrimer
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Substrat Chloramphenicol, Acetyl-CoA
Produkte Chloramphenicol-3-acetat

Chloramphenicol-Acetyltransferase (oder CAT) ist ein bakterielles Enzym (EC 2.3.1.28).[1][2] Es acetyliert das Antibiotikum Chloramphenicol unter Verbrauch von Acetyl-CoA an zwei Stellen. Da acetyliertes Chloramphenicol nicht mehr an Ribosomen bindet und damit nicht mehr die Translation hemmen kann, vermittelt das Gen eine Resistenz gegen dieses Antibiotikum. Die antibiotische Wirkung von Chloramphenicol wird genutzt, um bakterielles Wachstum zu inhibieren.

  1. William V. Shaw: Chloramphenicol Acetyltransferase: Enzymology and Molecular Biology. In: Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. 14. Jahrgang, Nr. 1, 1983, ISSN 1040-9238, S. 1–46, doi:10.3109/10409238309102789. Vorlage:Cite journal: Der Parameter language wurde bei wahrscheinlich fremdsprachiger Quelle nicht angegeben.
  2. Theodor Dingermann (Hrsg.), Rudolf Hänsel (Hrsg.) und Ilse Zündorf (Hrsg.): Pharmazeutische Biologie: Molekulare Grundlagen und klinische Anwendungen. Springer Verlag Berlin; 1. Auflage 2002; ISBN 3-540-42844-5; S. 301.

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