Kaderin

Kadherinska domena
Reprezentacija ponavljajuće jedinice vanćelijskog E-kadherina ektodomene miša (Mus Musculus) [1]
Identifikatori
Simbol	Cadherin
Pfam	PF00028
InterPro	IPR002126
SMART	CA
PROSITE	PDOC00205
SCOP2	1nci / SCOPe / SUPFAM
Dostupne proteinske strukture: Pfam   strukture / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum sažetak strukture PDB 1ncjA:272-373 1q1pA:269-368 1ff5B:269-368 1edhB:269-368 1l3wA:268-367 1nciA:164-258 1nchB:164-258 1ncg :164-258 1o6sB:159-253 1suh :161-255

Kaderin ili kadherin je molekula glikoproteina koja, pod uticajem Ca²⁺, posreduje u ćelijskoj adheziji . Ime dolazi mu od sažimanja sintagme kalcijska adhezija (izvorno cadherin).

Površine ćelija sa kaderinima negativnog imaju električni naboj, zahvaljujući prisutnosti ostataka oligosaharida, dok Ca²⁺ djeluje kao "ljepilo": sa dva pozitivnim naboja, ustvari, iona, na različitim ćelijama nalazi se između dva kaderina i omogućava adheziju. U nedostatku Ca²⁺, negativni naponi, nezaštićen od kaderina zajednički izazivaju elektrostatsko odbijanje i neće dozvoliti međusobno približavanje ćelija.^[2][3]

Mogućnost koju pokreću kaderini je homotipska adhezija ili homofilnost, odnosno između jednakih ćelija.^{[4][5][6][7][8][9][10]}

Postoji oko 100 različitih kaderina, podijeljenih u najmanje šest potporodica, uključujući klasične i dezmosomne kaderine. U kičmenjaka se svrstavaju u klasične kaderine na temelju pripadnosti osnove:

• Kaderini E (epitela) pod nazivom uvomorulin,
• Kaderini P (placente)
• Kaderini N (živaca)
• Kaderini dezmosoma, koji su navedeni u dvije različite klase: dezmogleini i dezmokolini na dezmozoma.

Različite vrste kaderina su kodirane različitim genima, ali imaju slične sekvence aminokiselina.^[11][12][13]

1. ^ PDB 3Q2V; Harrison, O.J., Jin, X., Hong, S., Bahna, F., Ahlsen, G., Brasch, J., Wu, Y., Vendome, J., Felsovalyi, K., Hampton, C.M., Troyanovsky, R.B., Ben-Shaul, A., Frank, J., Troyanovsky, S.M., Shapiro, L., Honig, B. (2011). "The extracellular architecture of adherens junctions revealed by crystal structures of type I cadherins". Structure. 19 (2): 244–56. doi:10.1016/j.str.2010.11.016. PMC 3070544. PMID 21300292.CS1 održavanje: više imena: authors list (link); rendered with PyMOL
2. ^ Hall J. E., Guyton A. C. (2006): Textbook of medical physiology, 11th edition. Elsevier Saunders, St. Louis, Mo, ISBN 0-7216-0240-1.
3. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
4. ^ Hulpiau P, van Roy F (februar 2009). "Molecular evolution of the cadherin superfamily". Int. J. Biochem. Cell Biol. 41 (2): 349–69. doi:10.1016/j.biocel.2008.09.027. PMID 18848899.
5. ^ Angst B, Marcozzi C, Magee A (februar 2001). "The cadherin superfamily: diversity in form and function". J Cell Sci. 114 (Pt 4): 629–41. PMID 11171368.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
6. ^ Bello, S.M.; Millo, H.; Rajebhosale, M.; Price, S.R. (2012). "Catenin-dependent cadherin function drives divisional segregation of spinal chord motor neurons". J. Neuroscience. 32 (2): 490–505. doi:10.1523/jneurosci.4382-11.2012.
7. ^ Duguay, D.; A. Foty R., RA; S. Steinberg M., MS (2003). "Cadherin-mediated cell adhesion and tissue segregation: qualitative and quantitative determinants". Dev. Biol. 253 (2): 309–323. doi:10.1016/S0012-1606(02)00016-7. PMID 12645933.
8. ^ Niessen, Carien M.; Gumbiner, Barry M. (2002). "Cadherin-mediated cell sorting not determined by binding or adhesion specificity". The Journal of Cell Biology. 156 (2): 389–399. doi:10.1083/jcb.200108040. PMC 2199232. PMID 11790800.
9. ^ Volk, T.; Cohen, O.; Geiger, B. (1987). "Formation of heterotypic adherens-type junctions between L-CAM containing liver cells and A-CAM containing lens cells". Cell. 50 (6): 987–994. doi:10.1016/0092-8674(87)90525-3. PMID 3621349.
10. ^ Bayas, Marco V.; Leung, Andrew; Evans, Evan; Leckband, Deborah (2005). "Lifetime Measurements Reveal Kinetic Differences between Homophilic Cadherin Bonds". Biophysical Journal. 90 (4): 1385–95. doi:10.1529/biophysj.105.069583. PMC 1367289. PMID 16326909.
11. ^ Dalbey R., Koehler C., Tamanoi F. (2007): The enzymes. Elseviers, ISBN 13: 978-0-12-373916-2.
12. ^ Bisswanger H. (2008): Enzyme kinetics - Principles and methods. Wiley VCH, ISBN 978-3-527-31957-2.
13. ^ Cornish-Bowden A. (2013): Fundamentals of enzyme kinetics, 4rd Ed. Wiley-Blackwel Publishing, ISBN 978-3-527-33074-4